Nature communication：利用配体的活性位点重排Sirt2

　　近日，著名国际期刊Nature Communication发表了科学家的一项最新研究，他们通过结构生物学方法，分析了Sirt2及其性剂形成的复合物的结构，发现sirt2性剂能够Sirt2活性位点重排影响其酶活性。

　　研究人员指出，Sirtuins是一类高度保守的NAD+依赖性赖氨酸去乙酰化酶。之前研究发现Sirt2在人类癌症，炎症和神经退化方面都有重要作用，因此，调节Srit2活性成为实行药物干预的一项非常具有前景的治疗策略，但目前对于Sirt2因子的研究还相对缺乏。

　　研究人员通过对人类Sirt2及其高度性的剂形成的复合物进行高分辨率结构解析找到了剂性Sirt2活性的具体机制。他们发现剂对Sirt2的选择性和强力作用是基于配体的对sirt2结构中一个新发现的结合口袋进行结构重排而实现的。应用一种叫做SriReal2的强力sirtuin-重排配体，可以导致Hela细胞中微管高度乙酰化，同时检验点蛋白BubR1的不稳定，这与体内Sirt2表型一致。

　　研究人员通过结构生物学方法深入探究了选择性Sirtuin的具体机制，这为进一步开发sirtuin剂提供了重要基础。