基因的表达过程是将DNA上的遗传信息传递给mRNA, 然后再经过翻译将其传递给蛋白质。在翻译过程中tRNA负责与特定氨基酸结合，并将它们运送到核糖体，这些氨基酸在那里相互连接形成蛋白质。这一过程由tRNA合成酶介导，一旦出现问题就会生成错误的蛋白质，进而造难性的后果。值得庆幸的是，tRNA与氨基酸的匹配非常精确，只不过迄今为止人们对这种机制还缺乏足够的了解。
日前，日本RIKEN、东京大学等机构的科学家们在本周的Nature上发表文章，描述了一个确保tRNA合成酶、tRNA和氨基酸正确配对的巧妙机制。正是在这种机制的保驾护航之下，细胞才能够将遗传密码精确翻译成为细胞所需的功能性蛋白。
氨基酸与相应tRNA的结合是否准确，对于蛋白质能否正确合成非常重要。正因如此，人们也将氨基酸与tRNA的配对称为第二套遗传密码。(延伸阅读：Science：本不应出现的蛋白挑战翻译)
RIKEN结构生物学实验室的Shigeyuki Yokoyama领导团队，利用晶体学技术对一种古生菌的tRNA配对进行了研究。他们发现，丙氨酰-tRNA合成酶通过几何学特征精确识别tRNA，只允许丙氨酸的tRNA与酶的活性区域接触。而这一过程依赖于一个摆动配对(wobble base pair)。DNA双螺旋中的碱基配对原则很严格，即A配T，G配C。但tRNA反密码子并不严格遵循这样的原则，存在摆动配对或不稳定配对的现象。
研究显示，这种摇摆配对(G3•U70)位于tRNA的接纳茎。研究人员对野生型tRNA(G3•U70)和突变型tRNA(A3•U70)进行了比较，发现突变tRNA虽然能与丙氨酰-tRNA合成酶结合，但无法接触到活性区域，二者形成的复合物处于“无活性状态”。
研究人员指出，tRNA合成酶只利用一个碱基对的差异，就实现了更准确地识别。与突变tRNA相比，野生tRNA的总体酶反应要快100倍。
这项研究向人们展示，生物体可以利用微小的结构改变，实现遗传密码的精确翻译。这种tRNA接纳茎的识别机制，属于第二套遗传密码的一部分，有助于人们进一步理解生物学机制的精密性。
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